Peptidos
La unión de dos o más aminoácidos (AA) mediante enlaces amida
origina los péptidos. En los péptidos y en las proteínas, estos enlaces amida
reciben el nombre de enlaces peptídicosy son el resultado de la reacción del
grupo carboxilo de un AA con el grupo amino de otro, con eliminación de una
molécula de agua (Figura de la izquierda). Cuando los AA se encuentran formando
parte de una cadena polipeptídica se suelen denominar residuos, para
diferenciarlos de su forma libre.
Cuando el péptido está formado por menos de 15 AA se trata
de un oligopéptido (dipéptido, tripéptido, etc.). Cuando contiene entre 15 y 50
AA se trata de un polipéptido y si el número de AA es mayor, se habla
deproteínas. En los seres vivos se pueden encontrar proteínas formadas por más
de 1000 AA.
Independientemente de la longitud de la cadena
polipeptídica, siempre habrá un grupo NH2 que no ha reaccionado (el extremo
amino) y un grupo COOH que tampoco ha reaccionado (el extremo carboxilo).
La formación de los enlaces peptídicos da lugar a la cadena
principal o esqueleto de la proteína, en la que la unidad repetitiva básica
está formada por el -NH- (del grupo amino), el Ca (con su hidrógeno y su cadena
lateral) y el -CO- del grupo carboxilo (recuadro de color morado en la figura
superior). A partir del esqueleto se proyectan las cadenas laterales,
responsables de sus propiedades químicas.
Tipos de péptidos
Cuando el péptido está formado por menos de 10 AA se trata de un oligopéptido (dipéptido, tripéptido, etc.). Cuando contiene entre 10 y 50 AA se trata de un polipéptido y si el número de AA es mayor, se habla de proteínas. En los seres vivos se pueden encontrar proteínas formadas por más de 1000 AA.
Independientemente de la longitud de la cadena polipeptídica, siempre habrá un grupo NH2 que no ha reaccionado (el extremo amino) y un grupo COOH que tampoco ha reaccionado (el extremo carboxilo). Cada péptido o polipéptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre. A la hora de nombrar un oligopéptido se considera como AA principal al que conserva el grupo carboxilo. El resto de los AA se nombran como sustituyentes, comenzando por el AA que ocupa el extremo amino. Así, por ejemplo, un tripéptido Pro-Tyr-Lys se denominará prolil-tirosil-lisina.
Funciones
Entre las diversas funciones naturales que pueden desarrollar los péptidos podemos destacar:
- Agentes vasoactivos. Regulan la presión arterial. Un ejemplo es la angiotensina II, un octapéptido que se origina mediante la hidrólisis de una proteína precursora que se llama angiotensinógeno, y que no tiene actividad vasopresora. Otro ejemplo sería la bradiquinina, un nonapéptido hipotensor (actividad vasodilatadora).
- Hormonas. Aquí tenemos numerosos ejemplos. Los más importantes:
- Oxitocina: nonapéptido segregado por la hipófisis. Provoca la contracción uterina y la secreción de leche por la glándula mamaria, facilitando el parto y la alimentación del recién nacido.
- Vasopresina: nonapéptido que aumenta la reabsorción de agua en el riñón (hormona antidiurética).
- Somatostatina: 14 aminoácidos. Inhibe la liberación de la hormona del crecimiento
- Insulina: 51 aminoácidos. Estimula la absorción de glucosa por parte de las células (disminuye la presencia de glucosa en sangre). Fue el primer péptido que se secuenció por métodos químicos.
Las proteínas son macromoléculas compuestas por carbono,
hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. La mayoría también contienen azufre y fósforo.
Las mismas están formadas por la unión de varios aminoácidos, unidos mediante
enlaces peptídicos. El orden y disposición de los aminoácidos en una proteína
depende del código genético, ADN, de la persona.
Las proteínas constituyen alrededor del 50% del peso seco de
los tejidos y no existe proceso biológico alguno que no dependa de la
participación de este tipo de sustancias.
Clasificación de las proteínas
Por su composición química Proteínas simples. Son aquellas que al hidrolizarse (degradarse) sólo producen aminoácidos. Proteínas complejas. Son aquellas que al hidrolizarse, producen aminoácidos y otros compuestos orgánicos e inorgánicos. Estas pueden ser: metalproteínas, nucleoproteínas y fosfoproteínas. Por su conformación
De acuerdo a su forma, las proteínas pueden dividirse en dos clases:
1.- Proteínas fibrosas. Son aquellas que están formadas por cadenas polipeptídicas, formando estructuras compactas llamadas fibras. Por ejemplo:
- La fibroína. Es producida por insectos, sobre todo por las arañas y el gusano de seda.
- El colágeno. Constituye el componente proteico principal del tejido conectivo.
- La queratina. Puedes encontrarla en las uñas, garras, pico, pezuñas, cuernos, pelo, lana, y en capa externa de tu piel.
- La elastina. Le proporciona elasticidad a tu piel y a los vasos sanguíneos.
2.- Proteínas globulares. Están formadas por cadenas polipeptídicas que adoptan una forma esférica. Por ejemplo: enzimas, anticuerpos, hormonas. La mayoría de las proteínas que conoces, pertenecen a esta clase. Desempeñan funciones estructurales y mecánicas, actuando como:
- Enzimas
- Hormonas. Muchos de estos componentes son proteínas, capaces de regular muchas funciones celulares, relacionadas con el metabolismo y la reproducción. Ejemplos son la insulina, el glucagón y la tiroxina.
- Proteínas transportadoras y receptores de membrana. Por ejemplo, la hemoglobina.
- Proteínas transportadoras de triglicéridos, ácidos grasos y oxígeno en la sangre. Son responsables, entre otras funciones de la contracción de las fibras musculares.
- Inmunoglobulinas o anticuerpos. Son glicoproteínas que reconocen antígenos expresados en la superficie de virus, bacterias y otros agentes infecciosos.
- Proteínas de reserva. Ejemplos de proteínas de este tipo de proteína son la ferritina, que almacena hierro en el interior de las células y la caseína de la leche, que actúa como una reserva de aminoácidos.
3.- Por su solubilidad
Esta forma de clasificar las proteínas tiene en cuenta su solubilidad en diferentes disolventes como el agua, la sal y el alcohol. Pero, quizás te estés preguntando: ¿dónde puedo encontrar proteínas para mantener mi cuerpo sano? Presta atención a la siguiente lista.
Las enzimas
La Enzima Como Unidad Fundamental De Vida
Cada célula y cada tejido tienen su actividad propia, lo que comporta continuos cambios en su estado bioquímico, en la base de la cual están las enzimas, que tienen el poder de catalizar, facilitar, y agilizar determinados procesos sintéticos y analíticos. Los propios genes son reguladores de la producción de las enzimas; por tanto, genes y enzimas pueden considerados como las unidades fundamentales de la vida.
Este concepto poco difundido casi hasta el siglo XX, se ha desarrollado y concretado cada vez mas, y constituye un componente esencial de diversas disciplinas: la microbiología, la fisiología, la bioquímica, la inmunología y la taxonomía, formando además parte del campo aplicado, en gran variedad de industrias. El rasgo particular de las enzimas es que pueden catalizar procesos químicos a baja temperatura, compatible con la propia vida, sin el empleo de sustancias lesivas para los tejidos. La vida es, en síntesis, una cadena de procesos enzimáticos, desde aquellos que tienen por sustratos los materiales mas simples, como el agua (H2O) y el anhídrido carbónico (CO2), presentes en los vegetales para la formación de hidratos de carbono, hasta los mas complicados que utilizan sustratos muy complejos.
La formación de los prótidos, los glúcidos y los lípidos es un ejemplo típico: Son a la vez degradados y reconstruidos por otras reacciones enzimáticas, produciendo energía a una velocidad adecuada para el organismo, sin el gasto energético que exigen los métodos químicos de laboratorio.
Importancia biomedica de las enzimas
Sin enzimas, no sería posible la vida que conocemos. Igual que la biocatálisis que regula la velocidad a la cual tienen lugar los procesos fisiológicos, las enzimas llevan a cabo funciones definitivos relacionadas con salud y la enfermedad. En tanto que, en la salud todos los procesos fisiológicos ocurren de una manera ordenada y se conserva la homeostasis, durante los estados patológicos, esta última puede ser perturbada de manera profunda. Por ejemplo, el daño tisular grave que caracteriza a la cirrosis hepática pueden deteriorar de manera notable la propiedad de las células para producir enzimas que catalizan procesos metabólicos claves como la síntesis de urea. La incapacidad celular para convertir el amoniaco tóxico a urea no tóxica es seguida por intoxicación con amoniaco y por ultimo coma hepático. Un conjunto de enfermedades genéticas raras, pero con frecuencia debilitantes y a menudo mortales, proporciona otros ejemplos dramáticos de las drásticas consecuencias fisiológicas que pueden seguir al deterioro de la actividad enzimática, inclusive de una sola enzima.
Después del daño tisular grave (por ejemplo, infarto del miocardio o pulmonar, trituración de un miembro) o siguiendo a multiplicación celular descontrolada (por ejemplo, carcionoma prostatico), las enzimas propias de tejidos específicos pasan a la sangre. Por lo tanto, la determinacion de estas enzimas intracelulares en el suero sanguineo proporciona a los medicos informacion valiosa para el diagnostico y el pronostico.
Caracteristicas de las enzimas
Las enzimas, por lo tanto, se consideran como catalizadores altamente específicos que:
- Modifican la velocidad de los cambios promovidos por ellas.
- Determinan que sustancias particulares, de preferencia a otras distintas son las que van a sufrir los cambios.
- Impulsan dentro de los distintos cambios posibles que pueda seguir una sustancia, cual de ellos en especial, será el utilizado.
Las enzimas representan las sustancias encargadas de graduar la velocidad de una reacción determinada en el interior de las células; como en las diversas células se realizan infinidad de reacciones, ya que en una de ellas se encuentran varios miles de sustancias, se deduce, también, la presencia de varios miles de enzimas. Es posible, por lo tanto, que la mayor parte de esta estructura proteínica celular esté formada por enzimas, encargadas de las diversas funciones de síntesis, degradación, oxidación, etc. características de la actividad vital de los distintos organismos.
Por su estructura y composición química puede afirmarse que el origen de las enzimas esta vinculando al origen de las sustancias proteicas. Al hablar del origen de la vida se ha citado el éxito de los experimentos realizados en el laboratorio para la producción de aminoácidos; estos aminoácidos son los que precisamente constituyen la base del edificio proteico. También en el laboratorio se ha intentado la síntesis de proteínas a partir de aminoácidos.
La sede de las enzimas es el citoplasma. Los cloroplastos vegetales contienen una amplia gama enzimas encargadas de la función clorofílica, proceso que a través de reacciones químicas complejas y encadenadas transforman compuestos inorgánicos, como el agua, y el anhídrido carbónico, en sustancias complejas adecuadas para ser entre otras cosas el alimento fundamental de los animales.
En las mitocondrias existe un sistema de transporte de electrones que determinan importantes fenómenos de oxidorreducción, durante los cuales se forman notables cantidades de ATP, que es un compuesto altamente energético del que depende la mayor parte de metabolismo, y coma, por tanto el trabajo de las células; en las mitocondrias se produce el metabolismo enzimático de los ácidos grasos, los cuales son en parte elaborados también en el citoplasma.
En los ribosomas tiene lugar concretamente todas la s síntesis de las sustancias proteicas, mientras que en los lisosomas se producen enzimas hidrolíticos cuya misión escindir, con la intervención del agua, moléculas grandes en otras menores, que pueden a su vez ser utilizadas por las células; en cambio, las enzimas glucolíticos están difundidos en el citoplasma.
La localización de las sedes de las distintas operaciones enzimáticas antes mencionadas ha sido posible a través del sistema de ruptura de las células y de la separación de los distintos componentes mediante centrifugación diferencial del homogeneizado de estas la ruptura celular y la subdivisión de los componentes subcelulares se realizan actualmente utilizando los tejidos, por ejemplo con saltos bruscos desde temperaturas inferiores a 0° C hasta temperaturas mas elevadas con cambios de presión osmótica o mediante ultrasonidos.
Carbohidratos
¿Qué son los carbohidratos?
Los carbohidratos son unas biomoléculas que también toman los nombres de hidratos de carbono, glúcidos, azúcares o sacáridos; aunque los dos primeros nombres, los más comunes y empleados, no son del todo precisos, ya que no se tratan estrictamente de átomos de carbono hidratados, pero los intentos por sustituir estos términos por otros más precisos no han tenido éxito. Estas moléculas están formadas por tres elementos fundamentales: el carbono, el hidrógeno y el oxígeno, este último en una proporción algo más baja. Su principal función en el organismo de los seres vivos es la de contribuir en el almacenamiento y en la obtención de energía de forma inmediata, sobre todo al cerebro y al sistema nervioso.
Esto se cumple gracias a una enzima, la amilasa, que ayuda a descomponer esta molécula en glucosa o azúcar en sangre, que hace posible que el cuerpo utilice la energía para realizar sus funciones.

En el ámbito de la nutrición, es posible distinguir entre hidratos de carbono simples y complejos, teniendo en cuenta tanto su estructura como la rapidez y el proceso a través del cual el azúcar se digiere y se absorbe por el organismo.
Así, los carbohidratos simples que provienen de los alimentos incluyen la fructosa (que se encuentra en las frutas) y la galactosa (en los productos lácteos); y los carbohidratos complejos abarcan la lactosa (también presente en productos lácteos), la maltosa (que aparece en ciertas verduras, así como en la cerveza en cuya elaboración se emplea el cereal de la malta), y la sacarosa (que se encuentra en el azúcar de mesa o azúcar común).
Algunos alimentos que son ricos en carbohidratos simples son las frutas y verduras, la leche y los productos derivados de esta como el queso o el yogur, así como en los azúcares y productos refinados (en los que también se produce el suministro de calorías, pero a diferencia de los anteriores se trata de calorías vacías al carecer de vitaminas, minerales y fibra); entre ellos se encuentran la harina blanca, el azúcar y el arroz. En cuanto a los carbohidratos complejos, se incluyen alimentos como legumbres, verduras ricas en almidón y panes y otros productos que incluyan cereales integrales.
Lípidos

Se llama lípidos a un conjunto de moléculas orgánicas, la mayoría biomoléculas, compuestas principalmente por carbono e hidrógeno y en menor medida oxígeno, aunque también pueden contener fósforo, azufre y nitrógeno. Tienen como característica principal ser insolubles en agua y sí en disolventes orgánicos como el benceno. A los lípidos se les llama incorrectamente grasas, cuando las grasas son sólo un tipo de lípidos, aunque el más conocido.
Los lípidos forman un grupo de sustancias de estructura química muy heterogénea, siendo la clasificación más aceptada la siguiente:
Lípidos saponificables: Los lípidos saponificables son los lípidos que contienen ácidos grasos en su molécula y producen reacciones químicas de saponificación. A su vez los lípidos saponificables se dividen en:
- Lípidos simples: Son aquellos lípidos que sólo contienen carbono, hidrógeno y oxígeno. Estos lípidos simples se subdividen a su vez en: Acilglicéridos o grasas (cuando los acilglicéridos son sólidos se les llama grasas y cuando son líquidos a temperatura ambiente se llaman aceites) y Céridos o ceras.
- Lípidos complejos: Son los lípidos que además de contener en su molécula carbono, hidrógeno y oxígeno, también contienen otros elementos como nitrógeno, fósforo, azufre u otra biomolécula como un glúcido. A los lípidos complejos también se les llama lípidos de membrana pues son las principales moléculas que forman las membranas celulares: Fosfolípidos y Glicolípidos.
- Lípidos insaponificables: Son los lípidos que no poseen ácidos grasos en su estructura y no producen reacciones de saponificación. Entre los lípidos insaponificables encontramos a: Terpenos, Esteroides y Prostaglandinas.
¿Qué función desempeñan los lípidos en el organismo?
Principalmente las tres siguientes:
Función de reserva energética: Los lípidos son la principal fuente de energía de los animales ya que un gramo de grasa produce 9,4 kilocalorías en las reacciones metabólicas de oxidación, mientras que las proteínas y los glúcidos sólo producen 4,1 kilocalorías por gramo.
Función estructural: Los lípidos forman las bicapas lipídicas de las membranas celulares. Además recubren y proporcionan consistencia a los órganos y protegen mecánicamente estructuras o son aislantes térmicos como el tejido adiposo.
Función catalizadora, hormonal o de mensajeros químicos: Los lípidos facilitan determinadas reacciones químicas y los esteroides cumplen funciones hormonales.
¿Qué tipos de grasas intervienen en la alimentación?
Recordemos, las grasas son lípidos saponificables simples, sólidos a temperatura ambiente o líquidos en cuyo caso se llaman aceites. Puede ser:
Grasas saturadas: Son aquellas grasas que están formadas por ácidos grasos saturados (tienen todos los enlaces completos por H). Aparecen por ejemplo en el tocino, en el sebo, etcétera. Este tipo de grasas es sólido a temperatura ambiente. Son las grasas más perjudiciales para el organismo.
Grasas insaturadas: Son grasas formadas por ácidos grasos insaturados (tienen uno o más enlaces sin completar con H) como el oleico o el palmítico. Son líquidas a temperatura ambiente y comúnmente se les conoce como aceites. Pueden ser por ejemplo el aceite de oliva o el de girasol. Son las más beneficiosas para el cuerpo humano
ácidos nucleicos
Los ácidos nucleicos son grandes polímeros formados por la repetición demonómeros denominados nucleótidos, unidos mediante enlaces fosfodiéster. Se forman, largas cadenas; algunas moléculas de ácidos nucleicos llegan a alcanzar tamaños gigantescos, con millones de nucleótidos encadenados. Existen dos tipos básicos, el ADN y el ARN.
El descubrimiento de los ácidos nucleicos se debe a Johann Friedrich Miescher, que en el año 1869 aisló los núcleos de las células una sustancia ácida a la que llamó nucleína, nombre que posteriormente se cambió a ácido nucleico. Posteriormente, en 1953, James Watson y Francis Crick descubrieron la estructura del ADN, empleando la técnica de difracción de rayos X.
Importancia de los ácidos nucleicos
Todos los organismos poseen estas biomoléculas que dirigen y controlan la síntesis de sus proteínas, proporcionando la información que determina su especificidad y características biológicas, ya que contienen las instrucciones necesarias para realizar los procesos vitales y son las responsables de todas las funciones básicas en el organismo.2
Tipos de ácidos nucleicos
Existen dos tipos de ácidos nucleicos : ADN (ácido desoxirribonucleico) y ARN (ácido ribonucleico), que se diferencian: por el glúcido (la pentosa es diferente en cada uno; ribosa en el ARN y desoxirribosa en el ADN); por las bases nitrogenadas: adenina, guanina, citosina y timina, en el ADN; adenina, guanina, citosina y uracilo, en el ARN.
Características del ADN
El ADN es bicatenario, está constituido por dos cadenas polinucleotídicas unidas entre sí en toda su longitud. Esta doble cadena puede disponerse en forma lineal (ADN del núcleo de las células eucarióticas) o en forma circular (ADN de las células procarióticas, así como de las mitocondrias y cloroplastos eucarióticos). La molécula de ADN porta la información necesaria para el desarrollo de las características biológicas de un individuo y contiene los mensajes e instrucciones para que las células realicen sus funciones. Dependiendo de la composición del ADN (refiriéndose a composición como la secuencia particular de bases), puede desnaturalizarse o romperse los puentes de hidrógenos entre bases pasando a ADN de cadena simple o ADNsc abreviadamente.
El ADN es un polímero relativamente estable. Las reacciones espontáneas, como la desanimación de de ciertas bases, la hidrólisis de los enlaces base-azúcar N-glucosídicos, la formación de dímeros de pirimidina inducida por radiación, ocurren lentamente, pero son importantes debido a que la célula tiene una baja tolerancia a los cambios en el material genético.
Estructuras ADN
Estructura primaria. Una cadena de desoxirribonucleótidos (monocatenario) es decir, está formado por un solo polinucleótido, sin cadena complementaria. No es funcional, excepto en algunos virus.
Estructura secundaria. Doble hélice, estructura bicatenaria, dos cadenas de nucleótidos complementarias, antiparalelas, unidas entre sí por las bases nitrogenadas por medio de puentes de hidrógeno. Está enrollada helicoidalmente en torno a un eje imaginario. Hay tres tipos:
- Doble hélice A, con giro dextrógiro, pero las vueltas se encuentran en un plano inclinado (ADN no codificante).
- Doble hélice B, con giro dextrógiro, vueltas perpendiculares (ADN funcional).
- Doble hélice Z, con giro levógiro, vueltas perpendiculares (no funcional); se encuentra presente en los parvovirus.

EL ARN
El Ácido RiboNucleico está constituido por la unión de nucleótidos formados por una pentosa, la Ribosa, un bases nitrogenadas, que son Adenina, Guanina, Citosina y Uracilo. No aparece la Timina.Los nucleótidos se unen formando una cadena con una ordenación en la que el primer nucleótido tiene libre el carbono 5’ de la pentosa. El último nucleótido tiene libre el carbono 3’. Por ello, se dice que la ordenación de la secuencia de nucleótidos va desde 5’ a 3’ (5’ ® 3’). En la célula aparecen cuatro tipos de ARN, con distintas funciones, que son el ARN mensajero, el ARN ribosómico, el ARN transferente y el ARN heteronuclear.
Características del ARN
El ARN difiere del ADN en que la pentosa de los nucleótidos constituyentes es ribosa en lugar de desoxirribosa, y en que, en lugar de las cuatro bases A, G, C, T, aparece A, G, C, U (es decir, uracilo en lugar de timina). Las cadenas de ARN son más cortas que las de ADN, aunque dicha característica es debido a consideraciones de carácter biológico, ya que no existe limitación química para formar cadenas de ARN tan largas como de ADN, al ser el enlace fosfodiéster químicamente idéntico.El ARN está constituido casi siempre por una única cadena (es monocatenario), aunque en ciertas situaciones, como en los ARNt y ARNr puede formar estructuras plegadas complejas y estables. Mientras que el ADN contiene la información, el ARN expresa dicha información, pasando de una secuencia lineal de nucleótidos, a una secuencia lineal de aminoácidos en una proteína. Para expresar dicha información, se necesitan varias etapas y, en consecuencia existen varios tipos de ARN:
- El ARN mensajero se sintetiza en el núcleo de la célula, y su secuencia de bases es complementaria de un fragmento de una de las cadenas de ADN. Actúa como intermediario en el traslado de la información genética desde el núcleo hasta el citoplasma. Poco después de su síntesis sale del núcleo a través de los poros nucleares asociándose a los ribosomas donde actúa como matriz o molde que ordena los aminoácidos en la cadena proteica. Su vida es muy corta: una vez cumplida su misión, se destruye.
- El ARN de transferencia existe en forma de moléculas relativamente pequeñas. La única hebra de la que consta la molécula puede llegar a presentar zonas de estructura secundaria gracias a los enlaces por puente de hidrógeno que se forman entre bases complementarias, lo que da lugar a que se formen una serie de brazos, bucles o asas. Su función es la de captar aminoácidos en el citoplasma uniéndose a ellos y transportándolos hasta los ribosomas, colocándolos en el lugar adecuado que indica la secuencia de nucleótidos del ARN mensajero para llegar a la síntesis de una cadena polipeptídica determinada y por lo tanto, a la síntesis de una proteína
- El ARN ribosómico es el más abundante (80 por ciento del total del ARN), se encuentra en los ribosomas y forma parte de ellos, aunque también existen proteínas ribosómicas. El ARN ribosómico recién sintetizado es empaquetado inmediatamente con proteínas ribosómicas, dando lugar a las subunidades del ribosoma.
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